А. Гемоглобин взрослого организма (HbA, см. ниже) является тетрамером, состоящим из двух α- и двух β-субьединиц с молекулярными массами примерно 16 кДа. α- и β-цепи отличаются аминокислотной последовательностью, но имеют сходную конформацию.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина .
Дезоксигемоглобин (HbH) – восстановленный гемоглобин образуется в момент, когда красные тельца отдают кислород тканям, но ещё не успели забрать от них углекислый газ. Карбоксигемоглобин (Hb) образуется при выведении углекислого газа из тканей и выведении его к лёгким, завершая процесс дыхания человека.
В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов. Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия.
Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное - гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование.
Гемоглобин – это железосодержащий белок, содержащийся в красных кровяных тельцах. Его задачей является перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа от клеток к легким, а также буферная функция. Простыми словами гемоглобин, своеобразный транспортировщик углекислого газа.
Общая доля гема в структуре гемоглобина составляет всего 4%. Железо, входящее в гем гемоглобина, имеет валентность Fe2+.
Гемоглобин представляет собой белок четвертичной структуры, состоящий из двух пар субъединиц альфа- (141 АКО) и бетта- (147 АКО- аминокислотных остатков).
Схематическое изображение пространственной структуры гемоглобина: голубым цветом обозначены β-цепи, синим – α-цепи, молекулы гема – красные диски.
Структура гемоглобина определяет способность переноса кислорода эритроцитами. К 4–6 месяцам жизни ребенка происходит замена фетального гемоглобина на взрослую ...
Какая структура у гемоглобина инсулина колагена - ответ на этот и другие вопросы получите онлайн на сайте Uchi.ru.
Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+.
Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по ...
Первичная структура гемоглобина А. В отличие от миоглобина, который не имеет четвертичной структуры, гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, ...
Миоглобин – молекула близкая по структуре с гемоглобином, локализована в мышечной ткани и сердце. Образует депо кислорода в них, ...